La straordinaria combinazione di resistenza e flessibilità della seta di ragno ha finalmente trovato una spiegazione molecolare dettagliata, grazie a una ricerca che potrebbe rivoluzionare la progettazione di materiali innovativi e, inaspettatamente, offrire nuove chiavi di lettura per comprendere patologie neurodegenerative come il morbo di Alzheimer. Lo studio, pubblicato sulla rivista Proceedings of the National Academy of Sciences, rappresenta il primo tentativo riuscito di chiarire come gli amminoacidi contenuti nelle proteine della seta interagiscano funzionando come "adesivi molecolari" durante il processo di formazione del materiale.
Un team interdisciplinare di ricercatori del King's College London e della San Diego State University (SDSU) ha combinato simulazioni di dinamica molecolare, modellazione strutturale con AlphaFold3 e spettroscopia di risonanza magnetica nucleare per svelare i meccanismi alla base di questo processo biologico. L'analisi ha identificato due amminoacidi chiave, arginina e tirosina, che nelle fasi iniziali innescano l'aggregazione delle proteine della seta attraverso interazioni specifiche. Contrariamente a quanto ipotizzato in precedenza, queste interazioni molecolari non si dissolvono quando il materiale si solidifica, ma rimangono attive contribuendo alla costruzione della nanostruttura che conferisce alla seta le sue proprietà meccaniche eccezionali.
La seta prodotta dalle ghiandole dei ragni per costruire la struttura portante delle loro tele è nota per prestazioni che sfidano i materiali sintetici più avanzati. A parità di peso, risulta più resistente dell'acciaio e più tenace del Kevlar utilizzato nei giubbotti antiproiettile. All'interno della ghiandola serica, le proteine sono immagazzinate come un liquido denso chiamato "silk dope", che il ragno trasforma in fibre solide quando necessario. Sebbene gli scienziati sapessero che le proteine si aggregano inizialmente in goccioline simili a liquidi prima di essere filate, i passaggi molecolari che collegano questa fase iniziale alla resistenza finale della fibra erano rimasti oscuri fino a ora.
Chris Lorenz, professore di Scienza Computazionale dei Materiali al King's College London e coordinatore del team britannico, ha sottolineato come lo studio fornisca "una spiegazione a livello atomistico di come proteine disordinate si assemblino in strutture altamente ordinate e ad alte prestazioni". Questo approccio molecolare potrebbe guidare la progettazione di una nuova generazione di fibre bio-ispirate per applicazioni che spaziano dall'abbigliamento protettivo leggero ai componenti aeronautici, dagli impianti medici biodegradabili alla robotica morbida, tutti basati su principi naturali ed ecologicamente sostenibili.
L'aspetto più inatteso della ricerca riguarda però le connessioni con le neuroscienze. Holland ha evidenziato come le stesse tipologie di interazioni molecolari scoperte nella formazione della seta siano utilizzate nei recettori dei neurotrasmettitori e nella segnalazione ormonale. La modalità con cui le proteine della seta subiscono una separazione di fase per poi formare strutture ricche di foglietti beta rispecchia meccanismi osservati nelle malattie neurodegenerative come l'Alzheimer. Questa analogia non è casuale: studiare la seta offre ai ricercatori un sistema evolutivamente ottimizzato e relativamente "pulito" per comprendere come la separazione di fase e la formazione di foglietti beta possano essere controllate.
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